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第一章蛋白质的结构与功能
一、选择题
1、下列哪种蛋白质为单纯蛋白质
A．肌红蛋白
B．细胞色素c
C．单加氧酶
D．血红蛋白
E．血清清蛋白
2、蛋白质的基本组成单位是
A．肽键平面
B．核苷酸
C．肽
D．氨基酸
E．碱基
3、下列哪一物质不属于生物活性肽
A．胰高血糖素
B．短杆菌素s
C．催产素
D．胃泌素
E．血红素
4、蛋白质合成后修饰而成的氨基酸是
A．脯氨酸
B．胱氨酸
C．赖氨酸
D．蛋氨酸
E．天门冬氨酸
5、下列哪种氨基酸为非编码氨基酸
A．半胱氨酸
B．组氨酸
C．鸟氨酸
D．丝氨酸
E．亮氨酸
6、天然蛋白质中不存在的氨基酸是
A．丝氨酸
B．瓜氨酸
C．色氨酸
D．异亮氨酸
E．羟脯氨酸
7、在以下混合蛋白质溶液中，各种蛋白质的pI分别为4.3、5.0、5.4、6.5、7.4，电泳时欲使其向正极泳动，缓冲溶液的pH应该是
A．pH4.1
B．pH5.2
C．pH6.0
D．pH7.4
E．pH8.1
8、维持蛋白质分子中α－螺旋的化学键是
A．肽键
B．疏水键
C．氢键
D．二硫键
E．离子键
9、维持蛋白质分子中β－折叠的化学键是
A．肽键
B．疏水键
C．氢键
D．二硫键
E．离子键
10、关于蛋白质等电点的叙述，下列哪项是正确的
A．在等电点处，蛋白质分子所带净电荷为零
B．等电点时蛋白质变性沉淀
C．不同蛋白质的等电点不同
D．在等电点处，蛋白质的稳定性增加
E．蛋白质的等电点与它所含的碱性氨基酸的数目无关
11、蛋白质在nm处有最大的光吸收，主要是由下列哪组结构引起的
A．组氨酸的咪唑基和酪氨酸的酚基
B．酪氨酸的酚基和色氨酸的吲哚环
C．酪氨酸的酚基和苯丙氨酸的苯环
D．色氨酸的吲哚环和苯丙氨酸的苯环
E．苯丙氨酸的苯环和组氨酸的咪唑基
12、下列有关肽的叙述，错误的是
A．肽是两个以上氨基酸借肽键连接而成的化合物
B．组成肽的氨基酸分子都不完整
C．多肽与蛋白质分子之间无明确的分界线
D．氨基酸一旦生成肽，完全失去其原有的理化性质
E．根据N-末端数目，可得知蛋白质的亚基数
13、蛋白质在电场中移动的方向取决于
A．蛋白质的分子量和它的等电点
B．所在溶液的pH值和离子强度
C．蛋白质的等电点和所在溶液的pH值
D．蛋白质的分子量和所在溶液的pH值
E．蛋白质的等电点和所在溶液的离子强度
14、关于蛋白质中β－折叠的叙述，下列哪项是正确的
A．β－折叠中氢键与肽链的长轴平行
B．氢键只在不同肽链之间形成
C．β－折叠中多肽链几乎完全伸展
D．β－折叠又称β－转角
E．甘氨酸及丙氨酸不利于β－折叠的形成
15、蛋白质变性
A．由肽键断裂而引起
B．都是不可逆的
C．可使其生物活性丧失
D．可增加其溶解度
E．以上都不对
16、蛋白质的一级结构是指
A．蛋白质中的无规卷曲
B．蛋白质分子的无规卷曲
C．蛋白质分子内氨基酸以肽键相连接
D．蛋白质分子内氨基酸的排列顺序
E．蛋白质分子内的二硫键
17、维持蛋白质二级结构的主要化学键是
A．氢键
B．二硫键
C．疏水键
D．离子键
E．磷酸二酯键
18、蛋白质中的次级键不包括
A．疏水键
B．二硫键
C．离子键
D．氢键
E．盐键
19、关于蛋白质结构的叙述，下列哪项是正确的
A．多肽链的折叠、盘曲主要靠肽键来维持
B．肽单元属于二级结构
C．凡有三级结构的蛋白质均有生物活性
D．具有四级结构血红蛋白具有别构效应
E．内部氢键的形成是驱动蛋白质多肽链折叠、盘曲的主要动力
20、蛋白质水化膜破坏时出现
A．构象改变
B．亚基聚合
C．肽键断裂
D．二硫键形成
E．蛋白质聚集
21、蛋白质变性会出现下列哪种现象
A．易被蛋白酶水解
B．无双缩脲反应
C．粘度降低
D．溶解度增加
E．分子量改变
22、关于蛋白质变性的叙述，下列哪项是正确的
A．蛋白质变性并非绝对不可逆
B．变性后仍能保留一定的生物活性
C．在nm处出现增色效应
D．变性后蛋白质的疏水基团进入蛋白分子的内部
E．变性后蛋白质变得难以消化
23、蛋白质变性是由于
A．肽键断裂，一级结构遭到破坏
B．蛋白质中的一些氨基酸残基受到修饰
C．蛋白质分子沉淀
D．次级键断裂，天然构象解体
E．多肽链的净电荷等于零
24、关于蛋白质变性的叙述，下列哪项是正确的
A．有机溶剂使蛋白质变性主要是由于妨碍离子的相互作用
B．尿素可使蛋白质变性
C．变性是一个非协同过程
D．变性是在所加变性剂的很窄浓度范围内突然发生的
E．变性只破坏蛋白质的三、四级结构，二级和一级结构未被破坏
25、下列哪种技术既可以分离蛋白质又可以测定其分子量
A．亲和层析
B．超速离心
C．透析
D．离子交换层析
E．醋酸纤维素薄膜电泳
26、下列哪种分离纯化蛋白质的技术是根据溶解度的不同
A．凝胶过滤
B．超虑法
C．有机溶剂分级法
D．离子交换层析
E．区带电泳
27、依据肽键存在，用于蛋白质定量测定的方法是
A．凯氏定氮法
B．酚试剂法
C．茚三酮反应
D．双缩脲法
E．nm紫外吸收法
28、有关血红蛋白（Hb）和肌红蛋白（Mb）的叙述不正确的是
A．都可以和氧结合，但结合曲线不同
B．Hb和Mb都含铁
C．都是含辅基的结合蛋白
D．都具有四级结构形式
E．都属于色蛋白类
29、下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是
A．血清清蛋白（分子量为68.5KD）
B．牛胰岛素（分子量为5.7KD）
C．马肝过氧化氢酶（分子量为.5KD）
D．肌红蛋白（分子量为16.9KD）
E．牛β乳球蛋白（分子量为35KD）
30、分子病主要是哪种结构异常
A．一级结构
B．二级结构
C．三级结构
D．四级结构
E．空间结构
31、Hb在携带O2的过程中，引起构象改变的现象称为
A．变构剂
B．协同效应
C．变构效应
D．变构蛋白
E．以上都不是
32、根据哪一类氨基酸的性质，可在nm波长下，对蛋白质进行定量测定
A．酸性氨基酸
B．碱性氨基酸
C．含硫氨基酸
D．杂环氨基酸
E．芳香族氨基酸
33．有活性的肌红蛋白是
A．一级结构
B．二级结构
C．三级结构
D．四级结构
E．空间结构
34、维系蛋白质四级结构稳定的主要化学键是
A．盐键
B．疏水作用
C．氢键
D．二硫键
E．Vanderwaals力
35、胰岛素分子A链与B链的交联是靠
A．氢键
B．二硫键
C．盐键
D．疏水键
E．VanderWaals力
36、蛋白质的空间构象主要取决于
A．肽链氨基酸的序列
B．α－螺旋和β－折叠
C．肽链中的氨基酸侧链
D．肽链中的肽键
E．肽链中的二硫键位置
37、蛋白质溶液的稳定因素是
A．蛋白质溶液的粘度大
B．蛋白质分子表面的疏水基团相互排斥
C．蛋白质分子表面带有水化膜
D．蛋白质溶液属于真溶液
E．以上都不是
38、能使蛋白质沉淀的试剂是
A．浓盐酸
B．硫酸铵溶液
C．浓氢氧化钠溶液
D．生理盐水
E．以上都不是
39、盐析法沉淀蛋白质的原理是
A．中和电荷，破坏水化膜
B．盐与蛋白质结合成不溶性蛋白盐
C．降低蛋白质溶液的介电常数
D．调节蛋白质溶液的等电点
E．以上都不是
40、锌指结构是
A．二级结构
B．结构域
C．模序
D．三级结构
E．四级结构
二、名词解释
1．肽键
2．肽
3．氨基酸残基
4．蛋白质的沉淀
5．肽单元
6．亚基(subunit)
7．蛋白质的等电点
8．变性作用
三、简答题
1．为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量?实验中又是如何依此原理计算蛋白质含量的?
2．何谓肽键和肽链及蛋白质的一级结构?
3．什么是蛋白质的二级结构?它主要有哪几种?各有何结构特征?
4．举例说明蛋白质的四级结构。
5．变性后蛋白质有何变化？
6．组成蛋白质的基本单位是什么？结构有何特点？
7.蛋白质变性作用有哪些实际应用？
8.举例说明蛋白质的一级结构、空间结构与功能的关系。
四.分析论述题
1．某氨基酸溶于pH7的水中，所得氨基酸溶液的pH为6，问此氨基酸的pI是大于6、等于6还是小于6？
2．下列蛋白质的混合物在什么pH时电泳，分离效果最好？（1）血清清蛋白（pI=4.9）和血红蛋白（pI=6.8）；（2）肌红蛋白（pI=7.0）和胰凝乳蛋白酶原（pI=9.5）；（3）卵清蛋白（pI=4.6）、血清清蛋白（pI=4.9）和脲酶（pI=5.0）。
参考答案
一、选择题
1．E2．D3．E4．B5．C6．B
7．E8．C9．C10．A11．B12．D
13．C14．C15．C16．D17．A18．B
19．D20．E21．A22．A23．D24．B
25．B26．C27．D28．D29．C30．A
31．C32．E33．C34．B35．B36．A
37．C38．B39．A40．C
二、名词解释
1．一个氨基酸的α－羧基和另一个氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键称为肽键。
2．氨基酸通过肽键连接而成的化合物称为肽。
3．多肽链中的氨基酸由于参与肽键的形成已非原来完整的分子，故称为氨基酸残基。
4．蛋白质分子从溶液中析出的现象称为蛋白质的沉淀。
5．肽键中的C－N具有部分双键的性质，因而不能自由旋转，故参与肽键的6个原子：Cα1、C、O、N、H、Cα2被固定在一个平面上，Cα1和Cα2是在平面的两个对角，为反式构型，这就是肽单元，亦称肽键平面。
6．在具有四级结构的蛋白质中，每个具有独立三级结构的多肽链称为蛋白质的亚基。
7．当蛋白质处于某一pH环境中，所带正、负电荷恰好相等，即净电荷为零，呈兼性离子，此时溶液的pH值被称为蛋白质的等电点。
8．在某些理化因素作用下，蛋白质的空间结构被破坏，但不包括肽键和二硫键的断裂。因此导致蛋白质的某些理化性质和生物学性质的改变，这种现象称为蛋白质的变性
三、简答题
1．各种蛋白质的含氮量颇为接近，平均为16％，因此测定蛋白质的含氮量就可推算出蛋白质含量。常用的公式为：蛋白质含量(克％)=每克样品含氮克数×6.25×。
2．一个氨基酸的α－羧基和另一个氨基酸的α－氨基进行脱水缩合反应，生成的酰胺键称为肽键，肽键具有双键性质。由许多氨基酸通过肽键相连而形成长链，称为肽链。肽链有二端:游离α－氨基的一端称为N－末端，游离α－羧基的一端称为C-末端。蛋白质一级结构是指多肽链中氨基酸排列顺序，它的主要化学键为肽键。
3．蛋白质二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。它主要有α－螺旋、β－折叠、β－转角和无规卷曲四种。在α－螺旋结构中，多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升，每隔3.6个氨基酸残基上升一圈。氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羰基上的氧形成氢键，以维持α－螺旋稳定。在β－折叠结构中，多肽链的肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链交错位于锯齿状结构的上下方。两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，维持β－折叠构象的稳定。在球状蛋白质分子中，肽链主链常出现o回折，回折部分称为β－转角，β－转角通常由4个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。无规卷曲是指肽链中没有确定规律的结构。
4．蛋白质四级结构是指蛋白质分子中具有完整三级结构的各亚基在空间排布的相对位置。例如血红蛋白，它是由1个α亚基和1个β亚基组成一个单体，二个单体呈对角排列，形成特定的空间位置关系。四个亚基间共有8个非共价键，维系其四级结构的稳定性。
5．生物学活性丧失，溶解度降低，易被蛋白酶水解，粘度增加。
6．组成蛋白质的基本单位是氨基酸，它们都是α－氨基酸，α－碳原子都是不对称碳原子（除甘氨酸外），且除了脯氨酸外（为亚氨基酸），均为L–α–氨基酸。
7.蛋白质的变性作用有许多实际应用，例如临床上用乙醇、煮沸、紫外线照射等消毒灭菌；临床化验室用加热凝固反应检查尿中蛋白质；日常生活中把蛋白质煮熟食用，便于消化；但另一方面，当制备保存蛋白质制剂（如酶、疫苗、免疫血清等）过程中，则应避免蛋白质变性，以防失去活性。
8.一级结构是空间结构和功能的基础。一级结构相似其功能也相似，例如不同哺乳动物的胰岛素一级结构相似，仅有个别氨基酸差异，故它们都具有胰岛素的生物学功能；一级结构不同，其功能也不同；一级结构发生改变，则蛋白质功能也发生改变，例如血红蛋白由两条α链和两条β链组成，正常人β链的第六位谷氨酸换成了缬氨酸，就导致分子病——镰刀状红细胞贫血的发生，患者红细胞带氧能力下降，易出血。
空间结构与功能的关系也很密切，空间结构改变，其理化性质与生物学活性也改变。如核糖核酸酶变性或复性时，随之空间结构破坏或恢复，生理功能也丧失或恢复。变构效应也说明空间结构改变，功能改变。
四、论述题
1．氨基酸在固体状态时以两性离子形式存在。某氨基酸溶于pH7的水中，pH从7下降到6，说明该氨基酸溶于水的过程中释放出了质子，溶液中有如下平衡存在：
AA±＋H2O?AA－＋H３O＋
为了使该氨基酸达到等电点，只有加些酸使上述平衡向左移动，因此，氨基酸的pI小于6。
2．①血清清蛋白的pI=4.9，血红蛋白的pI=6.8，两者的平均值为5.85，即（4.9+6.8）/2=5.85。因此，在pH5.85时将样品点在中间电泳，分离效果最好。此时血清清蛋白向阳极移动，而血红蛋白向阴极移动。
②肌红蛋白的pI=7.0，胰凝乳蛋白酶原的pI=9.5，两者的平均值为8.25，即（7.0+9.5）/2=8.25。因此，在pH8.25时将样品点在中间电泳，分离效果最好。此时肌红蛋白向阳极移动，而胰凝乳蛋白酶原向阴极移动。
③卵清蛋白的pI=4.6，血清清蛋白的pI=4.9，脲酶的pI=5.0。在pH4.9时将样品点在中间电泳，分离效果最好。此时血清清蛋白留在原点，卵清蛋白向阳极移动，而脲酶向阴极移动。
第二章核酸的结构和功能
一、单选题
1、下列哪种碱基只存在于mRNA而不存在于DNA中
A．腺嘌呤
B．胞嘧啶
C．尿嘧啶
D．鸟嘌呤
E．胸腺嘧啶
2、核酸中核苷酸之间的连接方式是
A．3’,5’－磷酸二酯键
B．糖苷键
C．2’,3’－磷酸二酯键
D．肽键
E．2’,5’－磷酸二酯键
3、Watson-CrickDNA双螺旋结构模型的要点不包括
A．右手双螺旋
B．反向平行
C．碱基在外
D．氢键维系
E．碱基配对
4、关于DNA双螺旋结构的叙述，错误的是
A．DNA双链的稳定依靠氢键和碱基堆积力
B．螺旋的直径为2nm
C．戊糖磷酸在螺旋外侧，碱基位于内侧
D．为右手螺旋，每个螺旋为10个碱基对
E．从总能量意义上来讲，氢键对双螺旋的稳定更为重要
5、在适宜条件下，核酸分子两条链通过杂交作用可自行形成双螺旋，取决于
A．DNA的Tm值
B．序列的重复程度
C．核酸链的长短
D．碱基序列的互补
E．T的含量
6、真核细胞染色质的基本结构单位是
A．组蛋白
B．核心颗粒
C．核小体
D．超螺旋
E．α－螺旋
7、单链DNA：5’－pCpGpGpTpA－3’，能与下列哪一种RNA杂交
A．5’－pUpApCpCpG－3’
B．5’－pGpCpCpApU－3’
C．5’－pGpCpCpTpA－3’
D．5’－pApApGpGpC-3’
E．5’－pApUpCpCpG－3’
8、与mRNA中的ACG密码相对应的tRNA反密码子是
A．UGC
B．TGC
C．GCA
D．CGU
E．TGC
9、真核mRNA的特点不包括
A．有5’－m7GpppN帽
B．有3’－polyA尾
C．含量多更新慢
D．包含有遗传密码
E．不含或极少含稀有碱基
10、稀有碱基常出现于
A．tRNA
B．rRNA
C．冈崎片段
D．hnRNA
E．mRNA
11、tRNA三叶草结构中的3’－CCA末端位于哪个环或臂上
A．DHU环
B．氨基酸接纳茎（氨基酸臂）
C．反密码环
D．TjC环
E．CCA臂
12、tRNA的特点不包括
A．分子小
B．含稀有碱基多
C．有反密码子
D．三级结构呈三叶草状
E．是活化与转运氨基酸的工具
13、各种tRNA的3’末端均有的结构是
A．GGA-OH
B．CCA-OH
C．AAA-OH
D．UUA-OH
E．TTA-OH
14、有关RNA的描写哪项是错误的
A．mRNA分子中含有遗传密码
B．tRNA是分子量最小的一种RNAC．胞浆中只有mRNA
D．RNA可分为mRNA、tRNA、rRNAE．组成核糖体的主要是rRNA
15、只作为其它分子的前身，本身无直接功能
A．tRNA
B．mRNA
C．hnRNA
D．snRNA
E．rRNA
16、核酸对紫外线的最大吸收在哪一波长附近
A．nm
B．nm
C．nm
D．nm
E．nm
17、DNA变性的原因是
A．磷酸二酯键断裂
B．互补碱基之间的氢键断裂
C．温度升高是唯一的原因
D．碱基的甲基化修饰
E．多核苷酸链解聚
18．双链DNA的解链温度的增加，提示其中含量高的是
A．A和G
B．C和T
C．A和T
D．C和G
E．A和C
19、是逆转录病毒的遗传信息携带者
A．DNA
B．RNA
C．蛋白质
D．戊糖
E．磷酸
20、DNA变性后的改变是
A．产生增色效应
B．减色效应
C．粘度增加
D．大量沉淀
E．对紫外光最大吸收波长改变
二、名词解释
1．核小体
2．DNA变性
3．Tm
4．核酸分子杂交
三、简答题
1．核酸的基本组成成分、基本单位、基本结构各是什么？
2．体内游离的核苷酸有哪些？
3．简述tRNA二级结构的特点及其每一部分的功能。
4.对比mRNA、tRNA及rRNA的结构及功能特点
四、分析论述题
试从分子组成、分子结构、功能和存在部位四方面阐述DNA和RNA的区别。
参考答案
一、单选题
1．C2．A3．C4．E5．D6．C
7．A8．D9．C10．A11．B12．D
13．B14．C15．C16．B17．B18．D
19．B20．A
二、名词解释
1．由DNA和组蛋白共同构成。DNA双链盘绕在以组蛋白(各两分子的H2A,H2B,H3,H4)为核心的结构表面构成核小体。
2．在某些理化因素的作用下，DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，变成单链，称为DNA变性（又称DNA解链）。
3．Tm是指使50%DNA变性时的温度（或使A达到最大值一半时的温度，也称解链温度，融解温度）。
4．在DNA复性的过程中，若将不同来源的DNA分子（或RNA分子）放在同一溶液中，若不同来源的DNA单链之间（或DNA单链与RNA）存在部分碱基互补关系，则可形成双链结构，这种现象称为核酸分子杂交。
核酸分子杂交包括DNA—DNA杂交和DNA—RNA杂交，在核酸的研究中应用十分广泛。
三、简答题
1．基本成分是碱基、戊糖和磷酸。基本单位是核苷酸。基本结构是多核苷酸链。
2．体内游离的核苷酸有：多磷酸核苷酸如ADP、GTP；环化核苷酸如cAMP、cGMP；辅酶类核苷酸如NAD＋、NADP＋、FAD等。
3．tRNA二级结构呈三叶草形。包括二氢尿嘧啶环，反密码子环，胸苷假尿嘧啶环、附加叉和氨基酸接纳茎。其中二氢尿嘧啶环与氨基酰–tRNA合成酶的结合有关。反密码子环含有反密码子，在蛋白质生物合成时与mRNA上的密码结合。假尿嘧啶环与核蛋白体的结合有关。氨基酸接纳茎是氨基酸结合部位。
4.mRNA结构及功能特点：
（1）戴帽拖尾；（2）更新快，寿命短；（3）含量少,长短相差大；（4）是蛋白质生物合成的直接模板。
tRNA结构及功能特点：
（1）分子最小的RNA（70～90核苷酸）；（2）含较多稀有碱基（10～20%）；（3）二级结构为三叶草结构；（4）三级结构呈倒L型；（5）是蛋白质合成时转运氨基酸的工具。
rRNA结构及功能特点：
单链rRNA局部碱基配对形成多个茎-环结构，如真核生物18SrRNA的二级结构呈麻花状。与多种蛋白质结合成为蛋白质生物合成的装配机。
四、分析论述题
（1）从分子组成上看：DNA分子的戊糖为脱氧核糖，碱基为A、T、G、C；RNA分子的戊糖为核糖，碱基为A、U、G、C。
（2）从结构上看：DNA一级结构是由几千至几千万脱氧核糖核苷酸通过磷酸二酯键相连，二级结构是双螺旋；RNA一级结构是由几十至几千个核糖核苷酸通过磷酸二酯键相连，二级结构是以单链为主，也有少量局部双螺旋结构，进而形成发夹结构，tRNA的典型二级结构为三叶草结构。
（3）从功能方面看：DNA为遗传的物质基础，含有大量的遗传信息。RNA分为3种，mRNA为DNA转录的产物，是蛋白质生物合成的直接模板；tRNA的功能是转运氨基酸；rRNA主要是合成蛋白质的场所。
（4）从存在部位看：DNA主要存在于细胞核的染色体，少量存在于线粒体。RNA在细胞核内合成，转移到细胞质中发挥作用。
第三章酶（含B族维生素）
一、单选题
1、下列哪种胃肠道消化酶不是以无活性的酶原方式分泌的A．核糖核酸酶
B．胰蛋白酶
C．糜蛋白酶
D．羟基肽酶
E．胃蛋白酶
2、酶的辅基A．也称辅酶
B．通过非共价键与酶蛋白结合
C．由活性中心的氨基酸残基组成
D．与酶活性有关，但在反应中不被修饰或发生改变
E．一般对热不稳定，不能用透析方法与酶蛋白分开
3、酶能加速化学反应的进行是由于哪一种效应A．向反应体系提供能量
B．降低反应的自由能变化
C．降低反应的活化能
D．降低底物的能量水平
E．提高产物的能量水平
4、丙二酸对于琥珀酸脱氢酶的影响属于A．反馈抑制
B．底物抑制
C．竞争性抑制
D．非竞争性抑制
E．别构调节
5、Km值的大小应是A．在一般情况下是酶--底物复合物的解离常数
B．是达到Vmax所必须的底物浓度的一半C．同一种酶的各种同工酶Km值相同
D．是达到1／2Vmax的底物浓度E．是与底物的性质无关的特征性常数
6、酶竞争性抑制作用的特点是A．Km值不变，Vmax降低
B．Km值降低，Vmax不变
C．Km值增高，Vmax不变D．Km值不变，Vmax增加
E．Km值降低，Vmax降低
7、下列关于同工酶概念的叙述，哪一项是正确的A．是结构相同，而存在部位不同的一组酶B．是催化相同化学反应，而酶的分子结构不同、理化性质可各异的一组酶C．是催化的反应和酶的性质都相似，而分布不同的一组酶D．是催化相同反应的所有酶
E．以上都不正确
8、酶促反应中决定酶特异性的是A．底物的类别
B．酶蛋白
C．辅基或辅酶
D．催化基团
E．金属离子
9、下列关于酶的别构调节，错误的是A．受别构调节的酶称为变构酶B．变构酶多是关键酶（如限速酶），催化的反应常是不可逆反应C．变构效应剂与酶共价结合D．别构调节是快速调节E．别构调节不引起酶的构型变化
10、下列关于酶活性中心的叙述中正确的是 A．所有酶的活性中心都含有辅酶
B．所有酶的活性中心都含有金属离子C．酶的必需基团都位于活性中心内
D．所有的抑制剂都作用于酶的活性中心 E．所有的酶都有活性中心
11、心肌中富含的LDH同工酶是A．LDH1
B．LDH2
C．LDH3
D．LDH4
E．LDH5
12、非竞争性抑制剂存在时，酶促反应动力学的特点是 A．Km值增大，Vmax不变
B．Km值降低，Vmax不变
C．Km值不变，Vmax增大
D．Km值不变，Vmax降低
E．Km值和Vmax均降低
13、对酶促化学修饰调节特点的叙述，错误的是A．这类酶大都具有无活性和有活性形式
B．这种调节是由酶催化引起的共价键变化C．这种调节是酶促反应，故有放大效应
D．酶促化学修饰调节速度较慢，难以应急E．磷酸化与脱磷酸是常见的化学修饰方式
14、磺胺类药物能竞争性抑制二氢叶酸还原酶是因为其结构相似于A．对氨基苯甲酸
B．二氢蝶呤
C．苯丙氨酸
D．谷氨酸
E．酪氨酸
15、符合竞争性抑制作用的说法是
A．抑制剂与底物结合
B．抑制剂与酶的活性中心相结合
C．抑制剂与酶的必需基团结合，导致酶分子变构
D．抑制剂与辅酶结合，妨碍全酶形成
E．抑制剂使二硫键还原引起酶的空间构象紊乱
16、一个酶作用于多种底物时，其天然底物的Km值应该是
A．最大
B．与其他底物相同
C．最小
D．居中
E．不一定
17、下列有关酶哪一项是正确的
A．所有的蛋白质都有酶活性
B．能大大提高底物活化能
C．其催化活性都需要特异的辅助因子
D．对底物都有绝对专一性
E．对底物有选择性
18、酶原之所以没有活性是因为
A．酶蛋白肽链合成不完全
B．缺乏辅酶或辅基
C．活性中心未形成或未暴露
D．酶原是已经变性的蛋白质
E．酶原是普通的蛋白质
19、酶蛋白变性后其活性丧失，这是因为
A．酶蛋白被完全降解为氨基酸
B．酶蛋白的一级结构受到破坏
C．酶蛋白的空间结构受到破坏
D．酶蛋白不再溶于水
E．失去了激活剂
20、酶的辅酶
A．是与酶蛋白结合紧密的金属离子
B．是分子结构中不含维生素的小分子有机化合物
C．在催化反应中不与酶的活性中心结合
D．在反应中作为底物传递质子、电子或其它基团
E．与酶蛋白共价结合成多酶体系
21、下列有关辅酶与辅基的论述错误的是
A．辅酶与辅基都是酶的辅助因子
B．辅酶以非共价键与酶蛋白呈疏松结合
C．辅基常以共价键与酶蛋白牢固结合
D．不论辅酶或辅基都可以用透析或超滤的方法除去
E．辅酶和辅基的差别在于它们与酶蛋白结合的紧密程度与反应方式不同
22、酶的特异性是指
A．酶与辅酶特异的结合
B．酶对其所催化的底物有特异的选择性
C．酶在细胞中的定位是特异性的
D．酶催化反应的机制各不相同
E．在酶的分类中各属不同的类别
23、下列对活化能的描述哪一项是恰当的
A．随温度而改变
B．是底物和产物能量水平的差值
C．酶降低反应活化能的程度与一般催化剂相同
D．是底物分子从初态转变到活化态时所需要的能量
E．需要活化能越大的反应越容易进行
24、酶促反应动力学研究的是
A．酶分子的空间构象
B．酶的电泳行为
C．酶的活性中心
D．酶的基因来源
E．影响酶促反应速度的因素
25、关于酶与底物的关系
A．如果酶的浓度不变，则底物浓度改变不影响反应速度
B．当底物浓度很高使酶被饱和时，改变酶的浓度将不再改变反应速度
C．初速度指酶被底物饱和时的反应速度
D．在反应过程中，随着产物生成的增加，反应的平衡常数将左移
E．当底物浓度增高将酶饱和时，反应速度不再随底物浓度的增加而改变
26、酶原通过蛋白酶水解激活，主要使什么断裂
A．氢键
B．肽键
C．离子键
D．疏水键
E．以上都不是
27、底物浓度达到饱和后，再增加底物浓度
A．反应速度随底物增加而加快
B．随着底物浓度的增加酶逐渐失活
C．酶的结合部位全部被底物占据，反应速度不再增加
D．增加抑制剂，反应速度反而加快
E．形成酶－底物复合体增加
28、温度对酶促反应速度的影响是
A．温度升高反应速度加快，与一般催化剂完全相同
B．低温可使大多数酶发生变性
C．最适温度是酶的特性常数，与反应进行的时间无关
D．最适温度不是酶的特性常数，延长反应时间，其最适温度降低
E．最适温度对于所有的酶均相同
29、关于pH对酶促反应速度影响的论述中，错误的是
A．pH影响酶、底物或辅助因子的解离度，从而影响酶促反应速度
B．最适pH是酶的特性常数
C．最适pH不是酶的特征性常数
D．pH过高或过低可使酶发生变性
E．最适pH是酶促反应速度最大时的环境pH
30、有关同工酶的正确叙述
A．不同组织中同工酶谱不同
B．同工酶对同种底物亲和力相同
C．同工酶的一级结构一定相同
D．组成同工酶的亚基一定相同
E．同工酶对同一底物具有相同的Km值
31、别构效应物与酶结合的部位是
A．活性中心的底物结合部位
B．活性中心的催化基团
C．酶的-SH
D．活性中心以外的特殊部位
E．活性中心以外的任何部位
32、关于酶的化学修饰错误的是
A．酶以活性、无活性两种形式存在
B．两种形式之间的转变伴有共价变化
C．两种形式之间的转变由酶催化
D．别构调节是快速调节，化学修饰不是快速调节
E．有级联放大效应
33、下列哪些抑制作用属竞争性抑制作用
A．砷化合物对巯基酶的抑制作用
B．敌敌畏对胆碱酯酶的抑制作用
C．磺胺类药物对细菌二氢叶酸合成酶的抑制作用
D．氰化物对细胞色素氧化酶的抑制作用
E．重金属盐对某些酶的抑制作用
34、有关非竞争性抑制作用的论述，正确的是
A．不改变酶促反应的最大速度
B．改变表观Km值
C．酶与底物、抑制剂可同时结合，但不影响其释放出产物
D．抑制剂与酶结合后，不影响酶与底物的结合
E．抑制剂与酶的活性中心结合
35、临床上常用来辅助治疗小儿惊厥和妊娠呕吐的维生素是
A．维生素B1
B．维生素PP
C．维生素B2
D．维生素B6
E．维生素E
36、能够转移酰基的是
A．HSCoA
B．生物素
C．磷酸吡哆醛
D．FAD
E．四氢叶酸
37、能够转移一碳单位的是
A．HSCoA
B．生物素
C．维生素B12
D．维生素B2
E．四氢叶酸
38、维生素B2是下列哪种辅基的组成成份
A．NAD+
B．NADP+
C．维生素C
D．维生素PP
E．FMN
39、维生素PP是下列哪种辅酶的组成成份
A．CoA-SH
B．FMN
C．NAD+
D．TPP
E．FH4
40、转氨酶和氨基酸脱羧酶需下列哪种物质
A．烟酸
B．泛酸
C．TPP
D．磷酸吡哆醛
E．核*素
二、名词解释
1、多酶体系
2、酶的共价修饰调节
3、同工酶
4、Km值
5、辅酶
6、酶的竞争性抑制
7、变构调节
8、可逆性抑制
三、简述题
1、区别酶蛋白与蛋白酶。
2、酶蛋白与辅助因子的相互关系如何？
3、简述“诱导契合假说”。
4、简述Km和Vmax的意义。
5、区别酶的激活与酶原的激活。
6、维生素B6作为治疗妊娠呕吐和小儿惊厥的辅助药物其作用机理是什么？
7、什么叫同工酶？有何临床意义？
8、举例说明维生素与辅酶的关系（五例）。
四、论述题
1、举例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。
2、叶酸与维生素B12缺乏，引起巨幼红细胞性贫血的机制是什么？
参考答案
一、选择题
1．A2．E3．C4．C5．D6．C
7．B8．B9．C10．E11．A12．D
13．D14．A15．B16．C17．E18．C
19．C20．D21．D22．B23．D24．E
25．E26．B27．C28．D29．C30．A
31．D32．D33．C34．D35．D36．A
37．E38．E39．C40．D
二、名词解释
1、多酶体系是在代谢过程中由若干个酶促反应构成的连锁反应体系。
2、酶蛋白肽链上的一些基团可以在另一种酶的催化下，与某种化学基团发生可逆的共价结合，使酶的构象发生改变，从而改变酶的催化活性，这一过程称为酶的共价修饰调节。在共价修饰过程中，酶发生无活性（或低活性）与有活性（或高活性）两种形式的互变。以磷酸化和去磷酸化调节最为普遍。
3、催化的化学反应相同，但酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组（类）酶称为同工酶。
4、等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。Km是酶的特征常数，只与酶的结构、酶所催化的底物和外界环境有关，与酶的浓度无关。Km值愈大，酶与底物的亲和力愈小；Km值愈小，酶与底物的亲和力愈大。
5、结合酶中与酶蛋白结合比较疏松，并可用透析、超滤方法除去的辅助因子称为辅酶。
6、抑制剂的结构与底物的结构相似，因而能与底物竞争同一酶的活性中心，从而阻碍底物与酶的结合，导致反应速度减慢，这种抑制作用称为竞争性抑制作用。
7、体内一些代谢物可以与某些酶分子活性中心外的某一部位可逆地结合，使酶发生变构并改变其催化活性，对酶催化活性的这种调节方式称为酶的变构调节。
8、抑制剂与酶非共价键结合而引起酶活性的降低或丧失，可用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活性，这种抑制作用称为可逆性抑制作用。
三、简述题
1、酶蛋白与蛋白酶是两个完全不同的概念。酶蛋白是全酶的一部分，结合酶中蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质部分称为辅助因子，全酶等于酶蛋白＋辅助因子。只有全酶才具有催化作用，将酶蛋白与辅助因子分开后，均无催化作用。如琥珀酸脱氢酶是由酶蛋白部分和辅助因子FAD结合构成的，只有琥珀酸脱氢酶这一全酶才具有催化活性。而蛋白酶是水解蛋白质的酶，为一完整的酶，具有水解蛋白质的作用，属于单纯蛋白酶类，胰蛋白酶是胰腺分泌的水解蛋白质的酶。
2、1）酶蛋白与辅助因子组成全酶，单独哪一种都没有催化活性；
2）一种酶蛋白只能结合一种辅助因子形成全酶，催化一定的化学反应；
3）一种辅助因子可与不同酶蛋白结合成不同的全酶，催化不同的化学反应；
4）酶蛋白决定反应的特异性，而辅助因子具体参加化学反应，决定酶促反应的性质。
3、酶在发挥其催化作用之前，必须先与底物密切结合。这种结合不是锁与钥匙式的机械关系，而是在酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，这一过程称为酶－底物结合的诱导契合假说。酶的构象改变有利于与底物结合；底物也在酶的诱导下发生变形，处于不稳定状态，易受酶的催化攻击，这种不稳定状态称为过渡态。过渡态的底物与酶的活性中心结构最相吻合，从而降低反应的活化能。
4、Km（米氏常数）：
1）Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。
2）当ES解离成E和S的速度大大超过分解成E和P的速度时，Km值近似于ES的解离常数Ks。在这种情况下，Km值可用来表示酶对底物的亲和力。此时，Km值愈大，酶与底物的亲和力愈小；Km值愈小，酶与底物的亲和力愈大。Ks值和Km值的涵义不同，不能互相代替使用。
3）Km值是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、酶所催化的底物和外界环境（如温度、pH、离子强度）有关，与酶的浓度无关。各种酶的Km值范围很广，大致在10－2~10mmol/L之间。
Vmax（最大速度）：
Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度。如果酶的总浓度已知，便可从Vmax计算酶的转换数。酶的转换数定义是：当酶被底物充分饱和时，单位时间内每个酶分子（或活性中心）催化底物转变为产物的分子数。对于生理性底物，大多数酶的转换数在1~/秒之间。
5、酶的激活与酶原的激活不同。酶的激活是使已具有活性的酶活性增高，即使酶的活性由小变大。如氯离子是唾液淀粉酶的激活剂，唾液淀粉酶本身就具有水解淀粉的能力，只是活性较低，加入氯离子后，使水解淀粉能力增强。而酶原的激活是使本来无活性的酶原转变成有活性的酶，即使无活性变为有活性。如肠激酶是胰蛋白酶原的激活剂，胰蛋白酶原本身没有水解蛋白质的能力，当加入肠激酶后，肠激酶能引起胰蛋白酶原分子结构改变，并使之转变成胰蛋白酶，后者具有水解蛋白质的作用。
6、维生素B6可作为谷氨酸脱羧酶的辅酶，促进谷氨酸脱羧生成γ－氨基丁酸，后者是抑制性神经递质，对中枢神经有抑制作用。所以可作为治疗妊娠呕吐和小儿惊厥的辅助药物。
7、同工酶是指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。同工酶是长期进化过程中基因分化的产物。根据国际生化学会的建议，同工酶是由不同基因或等位基因编码的多肽链，或同一基因转录生成的不同mRNA翻译的不同多肽链组成的蛋白质。不同的同工酶在不同组织器官中的含量与分布比例不同，这主要是不同组织器官合成同工酶各亚基的速度不同和各亚基之间杂交的情况不同所致。不同的同工酶对底物的亲和力不同，这种不同的组织与细胞具有不同的代谢特点。当某组织发生疾病时，可能有某种特殊的同工酶释放出来，同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断。
8、维生素名称、辅酶形式、辅酶功能：
B1、TPP、α-酮酸氧化脱羧酶系辅酶之一,参与糖代谢
B2、FAD、FMN、脱氢酶辅酶，在生物氧化中作为递氢体
PP、NAD+、NADP+、多种不需氧脱氢酶的辅酶，在生物氧化中是递氢体
叶酸、FH4（THFA）、一碳单位转移酶辅酶，参与体内一碳单位代谢
泛酸、HSCoA、酰基转移酶辅酶，参与三大物质代谢
四、论述题
1、竞争性抑制作用：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制剂和底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。Km升高，Vmax不变。
以磺胺类药物为例，1）对磺胺类药物敏感的细菌在生长繁殖时，不能直接利用环境中的叶酸，而是在菌体内二氢叶酸合成酶的催化下，以对氨基苯甲酸为底物合成二氢叶酸。二氢叶酸是核苷酸合成过程中的辅酶之一是四氢叶酸的前体。2）磺胺类药物的化学结构与对氨基苯甲酸相似，是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，抑制二氢叶酸的合成。细菌则因核苷酸乃至核酸的合成受阻而影响其生长繁殖。人类能直接利用食物中的叶酸，体内的核酸合成不受磺胺类药物的干扰。3）根据竞争性抑制的特点，服用磺胺类药物时必须保持血液中药物的高浓度，以发挥其有效的竞争性抑菌作用。常规首次剂量加倍，
许多属于抗代谢物的抗癌药物，如氨甲蝶呤(MTX)、5－氟尿嘧啶(5-Fu)、6－巯基嘌呤(6-MP)等，几乎都是酶的竞争性抑制剂，它们分别抑制四氢叶酸、脱氧胸苷酸及嘌呤核苷酸的合成，以抑制肿瘤的生长。
2、①叶酸：是体内一碳单位转移酶的辅酶，其分子内N5、N10两个氮原子能携带一碳单位，而一碳单位可参与体内多种物质的合成（如胆碱、Ser、肉碱、嘌呤及胸腺嘧啶脱氧核苷酸（dTMP）等）。当叶酸缺乏时，由于合成DNA的原料减少，DNA合成受到抑制，骨髓幼红细胞DNA合成减少，细胞分裂速度减慢，细胞体积较大，细胞核内染色质疏松。这种红细胞大部分在骨髓内成熟前就被破坏，造成贫血，称巨幼红细胞性贫血。②维生素B12：参与体内一碳单位代谢，它与FH4的作用常是相互联系的。维生素B12（甲基钴胺素）是N5-甲基-FH4转甲基酶的辅酶，
VitB12
参与同型半胱氨酸→→→→蛋氨酸的转甲基反应，释放出FH4。N5－CH3-FH4↑、FH4↓
B12缺乏时转甲基反应减弱，FH4相对缺乏。维生素B12通过提高FH4的利用率，影响核酸，蛋白质的生物合成，而促进红细胞的发育成熟。所以B12缺乏时，造成体内FH4减少，即产生巨幼红细胞性贫血。
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